关于穆斯堡尔谱学介绍

[拼音]：Muslbao’er puxue

[外文]：Mssbauer spectroscopy

基于穆斯堡尔效应、具有广泛应用领域的γ射线谱学。

一种原子核无反冲的γ射线共振散射或吸收现象。1957～1958年间，德国物理学家R.L.穆斯堡尔在观察191Ir(129keV)的γ射线共振散射本底时首先发现了这一现象。并在理论上作了解释。

一个自由原子核发射或吸收γ光子时，原子核都要受到反冲。反冲能量是激发态能量Ee同基态能量ER的差，m是该原子核的质量，с是真空中的光速)。这个能量损失使发射谱或吸收谱偏差2ER 的能量。核激发态的能量宽度Γ取决于激发态寿命τ。对大部分核辐射，ER>>Γ，难以实现共振吸收。穆斯堡尔发现，若原子核被束缚在晶体点阵上，则发射或吸收γ光子时，整个晶体反冲，这时 m应该代以晶体的质量。晶体质量远大于一个原子核的质量，于是反冲能量ER显著减小，因此容易观察到共振吸收现象。这就是所谓无反冲γ共振吸收。但实际点阵振动状态是量子化的，在反冲能量小于点阵振动的能级间隔时，它将被整个晶体吸收。所以穆斯堡尔效应又称为零声子发射和吸收。发生这种过程的几率f称为无反冲因子或穆斯堡尔分数：

其中k是γ射线的波矢，<x2>是该原子核在γ射线发射方向上振动振幅的均方值。迄今为止，已经观察到穆斯堡尔效应的有 40多种元素，80多种核素，100多条穆斯堡尔跃迁线。这些核素称为穆斯堡尔核。其中最常用的是57Fe(14.4keV)和119Sn(23.8keV)，括号内为γ光子能量Eγ。

无反冲γ射线的最主要特点是谱线的宽度接近于核能级宽度。如57Fe(14.4keV)，Γ=4.6×10-9eV，Γ/Eγ=3.2×10-13。表明它具有极高的γ射线能量分辨率，因此能观察到原子核能级的超精细结构。在共振实验中，由于源同吸收体的化学环境的差异，原子核外ｓ电子电荷密度发生变化，它同原子核电荷的相互作用使跃迁能量相应变化，其差值表现为能量位移，称为同质异能位移或化学位移 δ。自旋I＞1/2的核，电荷分布是非球形对称的，核具有电四极矩eQ，它同核所处的电场梯度发生相互作用使核能级产生四极分裂（eq是描述电场梯度的参量）。自旋I>O的核具有核磁矩μ，它同核所处的内磁场H相互作用，使核能级产生分裂（见塞曼效应）。在穆斯堡尔谱中可以清楚地分辨这些超精细相互作用引起的位移和分裂。δ、Δ、H以及 f等常称为穆斯堡尔参量。若已知核周围环境的电磁结构则可以研究核的特性，反之，若核的性质已知，由测量结果可以推得核周围环境的电磁结构，即用穆斯堡尔核为探针研究物质的微观结构。

利用多普勒速度扫描实现共振吸收测量的装量(见彩图)， 它的原理如图1所示。通常由无反冲的放射源和吸收体，产生多普勒速度的驱动系统和探测器组成。多普勒速度υ同补偿能量之间的关系是ΔE=Er·υ/с，获得一个谱线所需要的多普勒速度约为谱线宽度或超精细分裂的数量级，57Fe约为毫米／秒的数量级。图2是一些典型的穆斯堡尔谱──透过吸收体的γ射线光子数对多普勒速度的函数。图中的凹峰表示最大共振吸收发生的位置，图2a中它同机械零速度的速度差值反映了吸收体相对于源的化学位移 δ。图2b分别为57Fe的四极分裂和磁偶极相互作用塞曼效应分裂谱。

穆斯堡尔效应的各种应用，通称为穆斯堡尔谱学。它几乎涉及所有自然科学领域。20世纪60年代R.V.庞德等人用穆斯堡尔效应在地面上测量了源同吸收体在高度上相距22.5m时的γ射线能量位移，在1％的精度内验证了重力位移效应的验证了A.爱因斯坦的等效原理。在有关的实验中，发现了谱线随温度移动（热红移）有人把这类实验看成是对相对论时间效应的一个验证（见狭义相对论）。

在核物理方面，穆斯堡尔谱学可以用来测量核激发态的磁矩、电四极矩；也可以直接由谱线宽度确定核能级寿命；由化学位移确定激发态和基态间核电荷半径的相对变化等。

凝聚态物理方面，测量无反冲因子可用于固体的点阵动力学的研究；此外，由热位移也能获得<x2>的信息。磁超精细相互作用对磁有序材料，如铁磁、亚铁磁和反铁磁的研究特别有用，可以确定物质的磁结构;根据内磁场随温度的变化确定磁有序化温度、鉴定含铁物相、相变研究等。

聚合物中分子内和分子间的作用力同材料性质有关，穆斯堡尔谱学可用来研究高压对材料性质的影响。在极低温度下穆斯堡尔效应可用来研究超导性质的转变及化学成分与超导性的关系。

化学上的应用，最主要的穆斯堡尔参量是化学位移和四极矩分裂。它们可用来研究穆斯堡尔原子的电子组态，并可以获得化学价键方面的知识，穆斯堡尔谱还可以用来研究锡、钛的金属有机化合物。

在生物科学方面，利用穆斯堡尔效应研究了血红素蛋白、铁硫蛋白、贮铁及转移铁的蛋白等的结构和性质。这是利用过渡金属可以取不同的氧化状态的特点，因此，它们很容易参与氧化还原作用，铁和钡是各种金属酶的活性中心，它们起着催化电子转移和氧化作用，也是带氧蛋白的活性中心。