由于自由电子和空穴浓度差的原因,有一些电子从N型区向P型区扩散,也有一些空穴要从P型区向N型区扩散。它们扩散的结果就使P区一边失去空穴,留下了带负电的杂质离子,N区一边失去电子,留下了带正电的杂质离子。
开路中半导体中的离子不能任意移动,因此不参与导电。这些不能移动的带电粒子在P和N区交界面附近,形成了一个空间电荷区,空间电荷区的薄厚和掺杂物浓度有关。
离子交换层析是根据蛋白质所带电荷的差异进行分离纯化的一种方法。蛋白质的带电性是由蛋白质多肽中带电氨基酸决定的。由于蛋白质中氨基酸的电性又取决于介质中的pH,所以蛋白质的带电性也就依赖于介质的pH。当pH较低时,负电基团被中和,而正电基团就很多在pH较高时,蛋白质的电性与低pH时相反。当蛋白质所处的pH,使蛋白质的正负电荷相等,此时的pH称为等电点。离子交换层析所用的交换剂是经酯化、氧化等化学反应引入阳性或阴性离子基团制成的,可与带相反电荷的蛋白质进行交换吸附。带有阳离子基团的交换剂可置换吸附带负电荷的物质,称为阴离子交换剂,如DEAE-纤维素树脂反之称为阳离子交换剂,如CM-纤维素树脂。不同的蛋白质有不同的等电点,在一定的条件下解离后所带的电荷种类和电荷量都不同,因而可与不同的离子交换剂以不同的亲和力相互交换吸附。当缓冲液中的离子基团与结合在离子交换剂上的蛋白质相竞争时,亲和力小的蛋白质分子首先被解吸附而洗脱,而亲和力大的蛋白质则后被解吸附和洗脱。因此,可通过增加缓冲液的离子强度和/或改变酸碱度,便可改变蛋白质的吸附状况,使不同亲和力的蛋白质得以分离。欢迎分享,转载请注明来源:内存溢出
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