α螺旋结构特点如下:
①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为5.44埃;
②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是:每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环,包含13个原子。
因此,α-螺旋常被准确地表示为3.6/13螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。
螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧,每个肽链的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键,故α-螺旋十分稳定。
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