生物技术应用大专毕业论文怎么写

木霉中蛋白质是细胞壁的主要组分之一，共220种细胞壁相关蛋白被分别从里氏木霉（Treesei）合成并分泌蛋白的菌丝体和蛋白分泌水平低的菌丝体中提取并分离（Lim et al，2001）。并发现在这两种菌丝体中最丰富的蛋白为HEX1，是丝状真菌特异结构伏鲁宁体（Woronin Body）的特异蛋白。其他分离的蛋白还包括液泡蛋白酶A、烯醇酶、甘油醛-3-磷酸脱氢酶、转醛醇酶、蛋白质二硫键异构酶、线粒体外膜孔蛋白、二磷酸激酶和翻译延伸因子β等（Lim et al，2001）。

木霉是一种土传丝状真菌，具有生物防治特性。哈茨木霉（Tharzianum）可以防止多种作物的病原菌生长，可以替代目前市场上的化学试剂作为生物杀菌剂。目前蛋白质组学已被用于木霉中生物防治相关蛋白质的分离和鉴定（Grinyer et al，2004a）。Grinyer等（2004b）开发了在酸性条件下提取蛋白质的方法，这种方法增加了碱性蛋白质的溶解性，消除了微生物的酸性细胞壁假象。这种方法结合蛋白酶抑制剂制备的哈茨木霉（Tharzianum）样品，数百蛋白被提取并通过双向电泳被分离。同时，利用蛋白质组方法分离并鉴定了哈茨木霉（Tharzianum）对细胞功能至关重要的线粒体中的蛋白质。

不同木霉菌株蛋白含量和种类存在差异，Adav等（2013）对在四种（葡萄糖、纤维素、淀粉、淀粉和纤维素混合物）不同碳源中生长的里氏木霉（Treesei）QM6a和Rut-C30突变株共8个样本的蛋白丰度利用复样本（PAMUS）的蛋白质丰度测定方法进行了测定，结果显示，Rut-C30内纤维素水解酶含量较高，具有很高的纤维素水解能力。基于色谱方法和双向电泳的方法，对里氏木霉（Treesei）中蛋白颗粒进行了鉴定，通过双向电泳（2DE）分离的102个点利用跨物种识别（CSI）质谱或来自里氏木霉（Treesei）测序项目的蛋白数据库的分析发现其中有30个为20S颗粒，8个为19S的粒子。另外，对蛋白酶体相互作用的蛋白质，以及一些非蛋白酶相关蛋白进行了鉴定（Grinyer et al，2007；Kautto et al，2009）。

木霉菌还具有复杂的胞外蛋白水解系统，可以分泌大量胞外蛋白酶，是细胞壁降解酶的重要组分。胞外蛋白酶通过营养竞争，协同降解植物病原菌细胞壁和根结线虫体壁，参与木霉的生物防治（陈蕾蕾等，2010）。目前，分析哈茨木霉（Tharzianum）、黄绿木霉（Taureoviride）、绿色木霉（Tviride）的胞外蛋白酶谱，发现这3种木霉都可以分泌胰蛋白酶类似蛋白酶和胰凝乳蛋白酶类似蛋白酶。

木霉还可以分泌一些作为毒素或信号分子的蛋白质。三种木霉——里氏木霉（Treesei）、绿木霉（Tvirens）、深绿木霉（Tatroviride）的基因组和蛋白质序列已由美国能源部联合基因协会（DOE JGI）联合基因组研究所测序并进行标注（Grigoriev et al，2011）。木霉蛋白质的分泌组学也通过硅片工具的蛋白序列分析进行了预测（例如，Petersen et al，2011；>

木霉不能降解木质素，因此，在生长环境中其主要降解底物为多糖。基于此，糖基水解酶占木霉分泌组比例大约为15%，包括了200个预测的碳水化合物活性酶（CAZymes）中的122个（Martinez et al，2008）。

木霉中的蛋白酶是真菌中最大蛋白组之一（Rawlings et al，2012）。预测里氏木霉（Treesei）中总的蛋白酶数目为383，占所有预测蛋白质编码基因的42%；深绿木霉（Tatroviride）中数目为445，占所有预测蛋白质编码基因的375%；绿木霉（Tvirens）中数目为479，占所有预测蛋白质编码基因的385%。而且20%的预测蛋白酶具有信号肽并因此进入分泌途径。主要包括天冬酰胺蛋白酶、丝氨酸蛋白酶、枯草溶菌素类蛋白酶、二肽和三肽基肽酶（表52）（Druzhinina et al，2012）。

表51 木霉中预测的分泌组的组成

（Druzhinina et al，2012）

表52 木霉分泌组中蛋白水解酶

木霉分泌组中还包含了大量的细胞色素P450蛋白。它们是一类序列相关的血红素加氧酶，这类酶在很多生物中被发现，其功能涉及从原核生物、低等真核生物和植物的碳源降解和代谢产物描述到昆虫、哺乳动物包括人的外源性化合物解毒（Kelly et al，2006；Singh et al，2011）。然而，它们最重要的作用是有害物质的细胞外失活（Roelofs et al，2012；Syed et al，2012）。

最后，木霉分泌蛋白还含有一类小的富含半胱氨酸分泌蛋白（SSCPs），是最大分泌蛋白家族之一。它们被分离的标准为氨基酸残基不多于300个并且含有4个或更多的半胱氨酸残基（Martin et al，2008；Kubicek et al，2011）。序列相似性搜索工具和系统进化分析将这一家族蛋白分为四组：①疏水和疏水类似蛋白；②诱导子类似蛋白；③类MR-SP1（MAP激酶抑制分泌蛋白1）蛋白，该蛋白分子量为16-kDa，在绿木霉（Tvirens）Δtmk1（MAPK）突变体中强烈高表达并且具有保守的四-半胱氨酸基序C-X29-C［P/G］C-X31-C；④没有归属于任何功能类别的SSCPs（Kubicek et al，2011）。

疏水蛋白是SSCPs家族中被研究最多的蛋白，其特点是含有8个位点保守的半胱氨酸残基，其中4个成对存在。它们存在于菌丝和分生孢子的细胞壁外表面，介导真菌和环境的相互作用。由于疏水蛋白可以改变表面属性，而且既无细胞毒性也无强免疫原性，可以用于果蔬保鲜（Wosten，2001），可促进土壤中污染物的降解，还可应用在石油泄漏后回收石油的过程中（Scholtmeijer et al，2001），可以作为蛋白和细胞固定化的媒介，将特定分子固定在膜的特定面（Palomo et al，2003）。木霉中已被发现不止一种疏水蛋白，比如里氏木霉（Treesei）的 HFB系列包括HFBI和HFBII（Nakari-Setälä et al，1997；Linder et al，2001；Askolin et al，2001，2005）（详见第16章）。根据其在溶剂中的溶解度不同和保守半胱氨酸之间的疏水性分布和间距，疏水蛋白可被分为两类（Ⅰ类和Ⅱ类）。木霉中含有最丰富的Ⅱ类疏水蛋白（Kubicek et al，2008a）。深绿木霉（Tatroviride）和绿木霉（Tvirens）中也存在Ⅰ类疏水蛋白，但里氏木霉（Treesei）中不存在，但这两种木霉中的Ⅰ类疏水蛋白与其他真菌中的Ⅰ类疏水蛋白在许多方面存在差异，并在子囊菌系统发育分析中形成独立的分支（Seidl-Seiboth et al，2011）。

第二类SSCPs家族蛋白为新兴的诱导子类似蛋白。其中，绿木霉（Tvirens）中与深绿木霉（Tatroviride）EPL1（Seidl et al，2006）同源的基因Sm1已被详细研究，它可以诱导棉花的系统性抗病反应，并通过茉莉酸途径诱导玉米的系统抗病性（Djonovic et al，2007a）。因此，这类SSCPs蛋白有助于木霉和植物的相互作用。事实上，SSCPs的这一作用在一些植物病原真菌中已有报道（Rep，2005）。

木霉中最大的也是木霉特有的一组SSCPs——第四类SSCPs的功能目前还未知。然而有趣的是，这一组的一些成员包含CFEM域或糖基化保守序列（GPI锚定位点）这些基因中的保守性表明它们可能编码在与其他生物的相互作用中起重要的作用的细胞表面蛋白（Pérez et al，2011）。

另一方面，木霉菌也被用来生产小线形抗菌肽段，称抗菌肽（Rebuffat et al，1995）。由绿木霉（Tvirens）产生的抗菌肽段丙甲菌素（Cafiso，1994；Leitgeb et al，2007），是疏水性的，长20个残基，含有丰富的a-氨基异丁酸（Meyer et al，1967）。它的疏水性，使其能够被插入生物膜形成非特异的跨膜离子通道，并且对周围膜脂没有干扰（Bertelsen et al，2012）。插入后，细胞渗漏，并最终裂解（Jen et al，1987）。大多数抗菌肽为11氨基酸，目前，在绿木霉（Tvirens）、里氏木霉（Treesei）和深绿木霉（Tatroviride）中发现14-氨基酸残基的抗菌肽，并发现了抗菌肽合成酶（非核糖体肽合成酶）（Mukher-jee et al，2011；Degenkolb et al，2012）。丝裂原活化蛋白（MAP）激酶调节的形态和遗传过程，确定细胞的命运。绿木霉（Tvirens）中编码MAP激酶的基因为tvk1，通过液体培养的野生型和Dtvk1 间cDNA消减杂交间，5个编码疏水类似蛋白的基因（Tv-hfb1，Tv-srh1，Tv-cfth1，Tv-qid3和Tv-ccg14/TvSm1）和两个编码细胞壁蛋白的基因（Tv-qid74和Tv-hfb3）被分离鉴定（Mendoza-Mendoza et al，2007）。

microRNAs（miRNA）是一种大小约21-23个碱基的单链小分子RNA，是由具有发夹结构的约70-90个碱基大小的单链RNA前体经过Dicer酶加工后生成，不同于siRNA（双链），但是和siRNA密切相关。据推测，这些非编码小分子RNA（miRNA）参与调控基因表达，但其机制区别于siRNA接到的mRNA降解。第一个被确认的miRNA是在线虫中发现的lin－4和let－7，随后多个研究小组在包括人类、果蝇、植物等多种生物物种中鉴别出数百个miRNA。miRNA有高等生物基因组编码,通过和靶基因mRNA碱基配对引导沉默复合体（RISC）降解mRNA或阻碍其翻译。其在物种进化总相当保守，在植物、动物和真菌中发现的miRNAs只在特定的组织和发育阶段表达，miRNA组织特异性和时序性，决定组织和细胞的功能特异性，表明miRNA在细胞生长和发育过程的调节过程中其多种作用。microRNAs的作用机制miRNA是一类多细胞动物或植物基因组的前体mRNA内含子，miRNA独立转录单位或miRNA基因簇编码的19-25个核苷酸大小的内源性单链RNA，他们在转录后水平沉默特定基因从而对生物体基因表达起到精细调节的作用[1]。绝大多数miRNA基因在RNA聚合酶Ⅱ的作用下形成较长的茎环结构，称为初级miRNA（primary miRNA ,pri- miRNA）。pri- miRNA在Drosha-DGCR8复合体的作用下形成长度约60-70个核苷酸的发夹状RNA，成为前体miRNA（precursor miRNA,pre-miRNA)。随后，pre- miRNA在Exprotin－5复合物[2]的作用下被转运出胞核，在胞浆中由Dicer剪切成为miRNA复合体， miRNA复合物（RNA－induced silencing comlex，RISC）[1]与该miRNA的3’翻译区（3’UTR）结合到位于胞浆的P－body（processing bady）中[3]：如果miRNA与靶mRNA匹配完全，则该复合体降解mRNA；若两者序列部分匹配，尤其是miRNA的5’端2-8个被称为种子序列（seed sequence）的核苷酸与靶mRNA匹配完好，则通过抑制靶mRNA的翻译来沉默特定基因。此外，某些miRNA，如miRNA－16能够特异结合于某些基因3’UTA的富含AU元件（AU rich element,ARE）,指导Ago等组成RISC区的蛋白与TTP结合，从而改变相应mRNA的半衰期，加速靶mRNA的降解。此外，miRNA也可能抑制5’UTR含有内部核糖体进入位点（intrnal ribosome entry sites,IRESs）的靶标分子[4]。miRNA的表达调控机制①顺时调控元件 大多数miRNA基因的核心启动子区域含有TA盒，并且含有影响miRNA表达的细胞特异转录调节元件。miRNAs作为转录因子重要的靶分子在细胞功能调控中发挥核心作用。②表观遗传学 最近一些研究提示，表观遗传学变化会影响miRNA 基因，从而调节miRNA表达。分析基于miRNAse（release 80）数据库的332个人miRNA基因序列时，发现其中155个miRNA的基因序列上游或下游2000bp处含有CG岛在miR-127[6],miR-24a[6],let-7a-3[7]和miR－370[8]基因中，均含有CpG岛，并且在相应地肿瘤组织中呈现高度甲基化，这些miRNA在肿瘤中的甲基化沉默将导致他们的靶基因－原癌基因（BCL6，CDK6和MAP3K8等）的表达，从而促进肿瘤发育。转录因子PRDM5可能参与了调解miRNAs基因的表观遗传学变化。在HEK293细胞中，PRDM5可以募集蛋白甲基化转移酶G9a和一类组蛋白去乙酰基酶等组蛋白修饰到has－mir－135b基因的启动子区域，行使抑制功能[9],miRNA在癌症细胞中的表达一般低于正常组织细胞，这表明多数miRNAs可能作为肿瘤抑制因子而发挥作用。原癌基因的低度甲基化和肿瘤抑制基因的高度甲基化被认为是癌症表观遗传学的主要决定因素。miRNAs基因在肿瘤中的异常甲基化使表观遗传学调控癌症机理更加复杂。③单核苷酸多态性 存在于pri－mRNAs，pri－mRNA或成熟miRNAs基因序列中的单核苷酸多态性（single nucleotide polymorphism，SNP）能够潜在地影响miRNA调节的细胞功能网络。miRNA基因或靶结合位点及其临近靶位点区域的多态变化时，于miRNA的生物合成及靶位点选择和抑制效应据重要的意义。④RNA编辑 （RNA editing）是基因在初级转录物上增删或取代某些核苷酸而改变遗传信息的过程，从而可调节基因的表达。RNA编辑在miRNA调控基因默过程中其重要作用，不仅影响miRNA表达，而且影响特异miRNA的靶向分子的调控。此外，At编辑也有可能存在于靶分子的种子互补区域。

你好朋友;

此药是没有效果的

药品别名 盐酸多西环素片的主要成份为盐酸多西环素，其化学名为6-甲基-4-（二甲氨基）-3,5,10,12,12a,-五羟基-1,11-二氧代-1,4,4a，5,5a,6,11,12a-八氢-2-并四苯甲酰胺盐酸盐半乙醇半水合物。

性状 本品为淡**片。

药理毒理 四环素类抗生素。盐酸多西环素片为广谱抑菌剂，高浓度时具杀菌作用。许多立克次体属、支原体属、衣原体属、非典型分枝杆菌属、螺旋体也对本品敏感。本品对革兰阳性菌作用优于革兰阴性菌，但肠球菌属对其耐药。其他如放线菌属、炭疽杆菌、单核细胞增多性李斯特菌、梭状芽孢杆菌、奴卡菌属、弧菌、布鲁菌属、弯曲杆菌、耶尔森菌对本品敏感。本品对淋病奈瑟菌具一定抗菌活性，但耐青霉素的淋病奈瑟菌对多西环素也耐药。多年来由于四环素类的广泛应用,临床常见病原菌对本品耐药现象严重，包括葡萄球菌等革兰阳性菌及多数革兰阴性杆菌。本品与四环素类抗生素不同品种之间存在交叉耐药。本品作用机制为药物能特异性与细菌核糖体30S亚基的A位置结合，抑制肽链的增长和影响细菌蛋白质的合成。动物试验证实本品有致畸性。体外试验表明本品在一定浓度时有致突变的可能。

药代动力学 盐酸多西环素片口服吸收完全，约可吸收给药量的90%以上，进食对本品吸收的影响小。单剂口服本品100mg后，血药高峰浓度为18〜29mg/L。吸收后广泛分布于体内组织和体液，多西环素有较高的脂溶性，对组织穿透力较强，在胸导管淋巴液、腹水、肠组织、眼和前列腺组织中均有较高浓度，约为血药浓度的60%〜75%，在胆汁中浓度可达同期血药浓度的10〜20倍，表观分布容积（Vd）为07L/kg。蛋白结合率为80%〜93%，血消除半衰期（T1/2）为12〜22小时，肾功能减退者T1/2延长不明显。本品部分在肝内代谢灭活，主要自肾小球滤过排泄，给药后24小时内可排出约35%〜40%。肾功能损害患者应用本品时，药物自胃肠道的排泄量增加，成为主要排泄途径，因此本品是四环素类中可安全用于肾功能损害患者的药物。血液或腹膜透析不能清除本品。

适应症

1．本品作为选用药物之一可用于下列疾病：

(1)立克次体病，如流行性斑疹伤寒、地方性斑疹伤寒、洛矶山热、恙虫病和Q热。

(2)支原体属感染。

(3)衣原体属感染，包括鹦鹉热、性病、淋巴肉芽肿、非特异性尿道炎、输卵管炎、宫颈炎及沙眼。

(4)回归热。

(5)布鲁菌病。

(6)霍乱。

(7)兔热病。

(8)鼠疫。

(9)软下疳。治疗布鲁菌病和鼠疫时需与氨基糖苷类联合应用。

2．由于目前常见致病菌对四环素类耐药现象严重，仅在病原菌对本品敏感时，方有应用指征。葡萄球菌属大多对本品耐药。

3．本品可用于对青霉素类过敏患者的破伤风、气性坏疽、雅司、梅毒、淋病和钩端螺旋体病以及放线菌属、李斯特菌感染。

4．可用于中、重度痤疮患者作为辅助治疗。

[用法用量]

抗菌及抗寄生虫感染：成人，第一日100mg，每12小时1次，继以100〜200mg，一日1次，或50〜100mg，每12小时1次。淋病奈瑟菌性尿道炎和宫颈炎：一次100mg，每12小时1次。共7日。非淋病奈瑟菌性尿道炎，由沙眼衣原体或解脲脲原体引起者，以及沙眼衣原体所致的单纯性尿道炎、宫颈炎或直肠感染：均为一次100mg,一日2次，疗程至少7日。梅毒：一次150mg,每12小时1次，疗程至少10日。8岁以上小儿第一日按体重22mg/kg,每12小时1次，继以按体重22〜44mg/kg,一日1次，或按体重22mg/kg，每12小时1次。体重超过45kg的小儿用量同成人。

不良反应

1．消化系统：盐酸多西环素片口服可引起恶心、呕吐、腹痛、腹泻等胃肠道反应。偶有食管炎和食管溃疡的报道，多发生于服药后立即卧床的患者。

2．肝毒性:脂肪肝变性患者和妊娠期妇女容易发生，亦可发生于并无上述情况的患者。偶可发生胰腺炎，本品所致胰腺炎也可与肝毒性同时发生，患者并不伴有原发肝病。

3．过敏反应：多为斑丘疹和红斑，少数病人可有荨麻疹、血管神经性水肿、过敏性紫癜、心包炎以及系统性红斑狼疮皮损加重，表皮剥脱性皮炎并不常见。偶有过敏性休克和哮喘发生。某些用本品的患者日晒可有光敏现象。所以，建议患者服用本品期间不要直接暴露于阳光或紫外线下，一旦皮肤有红斑应立即停药。

4．血液系统：偶可引起溶血性贫血、血小板减少、中性粒细胞减少和嗜酸粒细胞减少。

5．中枢神经系统：偶可致良性颅内压增高，可表现为头痛、呕吐、视神经乳头水肿等，停药后可缓解。

6．二重感染：长期应用本品可发生耐药金**葡萄球菌、革兰阴性菌和真菌等引起的消化道、呼吸道和尿路感染，严重者可致败血症。

7．四环素类的应用可使人体内正常菌群减少，并致维生素缺乏、真菌繁殖，出现口干、咽炎、口角炎和舌炎等。

禁忌 有四环素类药物过敏史者禁用。

注意事项

1．应用本品时可能发生耐药菌的过度繁殖。一旦发生二重感染，即停用本品并予以相应治疗。

2．治疗性病时，如怀疑同时合并梅毒螺旋体感染，用药前须行暗视野显微镜检查及血清学检查，后者每月1次，至少4次。

3．长期用药时应定期随访检查血常规以及肝功能。

4．肾功能减退患者可应用本品，不必调整剂量，应用本品时通常亦不引起血尿素氮的升高。

5．盐酸多西环素片可与食品、牛奶或含碳酸盐饮料同服。

孕妇及哺乳期妇女用药

本品可透过胎盘屏障进入胎儿体内，沉积在牙齿和骨的钙质区内，引起胎儿牙齿变色、牙釉质再生不良及抑制胎儿骨骼生长，该类药物在动物实验中有致畸胎作用，因此孕妇不宜应用。

本品可自乳汁分泌，乳汁中浓度较高，哺乳期妇女应用时应暂停哺乳。

儿童用药

8岁以下儿童禁用。

药物相互作用

1．本品可抑制血浆凝血酶原的活性，所以接受抗凝治疗的患者需要调整抗凝药的剂量。

2．巴比妥类、苯妥英或卡马西平与本品同用时，上述药物可由于诱导微粒体酶的活性致多西环素血药浓度降低，因此须调整多西环素的剂量。

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 历史 5 蛋白质的生物化学性质 6 蛋白质的分类 7 蛋白质的功能 71 催化作用 72 信号传导和配基运输 73 营养作用 8 人体蛋白质的生理功能 81 构成和修补人体组织 82 构成酶和激素 83 构成抗体 84 调节渗透压 85 供给热能 9 人体蛋白质的生理价值 10 蛋白质组学与生物信息学 11 蛋白质的结构预测与模拟 12 外部链结 13 参考资料 1 拼音

dàn bái zhì

2 英文参考

protein [WS/T 476—2015 营养名词术语]

3 概述

蛋白质（protein）是以氨基酸为基本单位，通过肽键连接起来的一类含氮大分子有机化合物[1]。蛋白质是人体必需的营养素[2]。

蛋白质是一种复杂的有机化合物，有些情况下可以用“朊”字来指代蛋白质[3]。蛋白质是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过形成肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。

蛋白质是动物、植物和微生物等生物细胞的主要成分，是一类高分子含氮的有机化合物的总称。蛋白质是活细胞的组成成分，也是作为维持细胞生活的活性物质（如酶等），与生命现象密切相关的物质，它在体内不断地进行代谢循环，而在外观上似乎保持着恒定状态。蛋白质是由各种Lα氨基酸类（H2N－CHR－COOH，RH即甘氨酸）彼此返复以肽键（……CO－NH……）结合而形成的多肽链（H2N－CHR1－CO－NH－CHR2－CO－NHR3－CO……）。由于蛋白质种类的不同，其所含氨基酸的种类、数量及其结合顺序都不相同，其分子的大小是多种多样的。从鲱鱼和鲑的 蛋白的鱼精蛋白分子量为4千左右直到病毒类那种具有复杂的四级结构的分子量至数亿。对水解后仅生成氨基酸的天然蛋白质称为单纯蛋白质。对水解后除产生氨基酸外，还有其他有机物质的称为结合蛋白质。前者根据溶解度与其来源而分别称为清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白、硬蛋白、组蛋白、鱼精蛋白。后者依其所含有的非氨基酸有机物而分别称为核蛋白质、糖蛋白、核糖蛋白、磷脂蛋白、色素蛋白等。此外虽然不是天然蛋白质，但多少进行变化而产生的一族衍生蛋白质则有：白明胶、胨、等。除硬蛋白质外，蛋白质溶于水或稀盐溶液而形成胶体溶液，蛋白质溶液可通过加入醇、丙酮等有机溶剂、硫酸铵等中性盐和三氯醋酸、硫柳酸、生物堿试剂、重金属盐等而使蛋白质沉淀，因此可用来对蛋白质的检出、去除和提纯。为了检出蛋白质和蛋白质中含有的氨基酸，可用双缩脲反应、米伦（Millon′s）反应、**蛋白反应、阿达姆凯威斯（adam－kiewiez）反应、李伯曼（Libermann）反应、毛利斯（Molis－ch）反应等各种显色反应。为了正确分析组成蛋白质的氨基酸的种类和数量，通常可以将样品加入过量的6N盐酸于闭式管中，在110℃下处理约2472小时，然后将水解产物放入以离子交换柱为主体的氨基酸自动分析仪中进行测定。蛋白质中氨基酸的组成和分子内氨基酸的排列顺序，对每种生物和器官都各显有其特征。也就是说蛋白质具有种属和器官的特异性。天然蛋白质是不稳定的物质，因各种物理的（加热、搅拌、薄膜化、紫外线及X线照射等）或化学的（尿素、有机溶剂酸、醇及数种盐类处理等）原因而引起变性。通常，一般的天然蛋白质一旦注入与其不同的动物组织内，便会成为所谓的抗原，在注射过的动物血清中会形成免疫球蛋白，它能和注射蛋白之间引起特异性的抗原抗体反应。因此可利用这种性质用微量（样品）就能判断出两种蛋白质的同一性。

与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是人们日常饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有必需氨基酸；通过消化所摄入的蛋白质食物（将蛋白质降解为氨基酸），人体就可以将吸收的氨基酸用于自身的蛋白质合成。

蛋白质这一概念最早是由瑞典化学家永斯·贝采利乌斯于1838年提出，但当时人们对于蛋白质在机体中的核心作用并不了解。1926年，詹姆斯·B·萨姆纳揭示尿素酶是蛋白质，首次证明了酶是蛋白质。

第一个被测序的蛋白质是胰岛素，由弗雷德里克·桑格完成，他也因此获得1958年度的诺贝尔化学奖。首先被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学；

该工作由马克斯·佩鲁茨和约翰·肯德鲁于1958年分别完成，他们也因此获得1962年度的诺贝尔化学奖。

4 历史

在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家Gerhardus Johannes Mulder对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。

对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。1950年代后期，Armour Hot Dog Co公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。目前，科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。

著名化学家莱纳斯·鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构，而这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后，Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj LinderstromLang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折迭是由疏水相互作用所介导的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析；近年来，冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。[4]

5 蛋白质的生物化学性质

细胞色素c的NMR溶液结构，显示了蛋白质的动态结构。

蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。

不同大小的蛋白质的分子表面。从左到右依次为：抗体（IgG）、血红蛋白、胰岛素、腺苷酸激酶和谷胺酰氨合成酶。

蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多酶都是球蛋白；纤维蛋白多为结构蛋白；膜蛋白常常作为受体或分子通道，是细胞与外界联系的重要介质。

要了解特定蛋白质的功能，获得其三级结构或四级结构可以提供重要的结构信息。目前用于蛋白质的原子分辨率结构测定的方法主要是X射线晶体学和NMR光谱学。冷冻电子显微学也可以提供超大蛋白质复合物（如病毒、核糖体等）的低分辨率结构信息。[5]而电子晶体学在一些情况下也可以提供较高分辨率的结构信息，特别是对于膜蛋白的二维晶体。[6]解析的结构（包括原子坐标和结构解析的相关信息）通常存放到蛋白质数据库（PDB），供全世界研究者免费。结构预测也可以为未知结构（实验结构）的蛋白质提供结构信息。

6 蛋白质的分类

[7]

蛋白质是生命的存在形式，是维持生命的物质基础。人体的一切细胞组织都是由蛋白质组成的，蛋白质占人体重的15%。

根据所含的氨基酸种类齐全与否，营养学把蛋白质分为三大类：完全蛋白质、半完全蛋白质、不完全蛋白质。

（1）完全蛋白质

完全蛋白质含有种类齐全的必需氨基酸，数量充足，比例也较适当，可以满足人体的需要。属于完全蛋白质的有酪蛋白、乳白蛋白、卵白蛋白、卵黄磷蛋白、白蛋白、肌蛋白、大豆蛋白、麦谷蛋白、谷蛋白等。完全蛋白质营养价值高，是高质量的蛋白质。

（2）半完全蛋白质

半完全蛋白质含有各种必需的氨基酸，在种类上是齐全的，但是含量多寡不齐，比例不当，不能完全满足人体的需要。如小麦、大麦中的麦胶蛋白。

（3）不完全蛋白质

不完全蛋白质所含必需氨基酸种类不全，不能满足人体的需要，如玉米胶蛋白、动物结缔组织、胶质蛋白、豆球蛋白等。

蛋白质又可分为单纯蛋白质和结合蛋白质。单纯蛋白质由氨基酸及其衍生物组成，如血清白蛋白、胰岛素等，成分相对比较简单；结合蛋白质是由单纯蛋白质和某些非蛋白质化合物基团所组成。

根据蛋白质在人体内的作用，又可以分为6类：结构蛋白、收缩蛋白、抗体蛋白、血液蛋白、激素蛋白、酶蛋白。

蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多酶都是球蛋白；纤维蛋白多为结构蛋白；膜蛋白常常作为受体或分子通道，是细胞与外界联系的重要介质。

7 蛋白质的功能

蛋白质是细胞中的主要功能分子。[8]除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量最为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%。[16]在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。

蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。

蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶抑制蛋白可以与人的血管促生蛋白angiogenin以亚飞摩尔（subfemtomolar，即<1015M）量级的解离常数进行结合，[17]但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿瘤核糖核酸酶（onconase）。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。相同的蛋白质分子结合在一起就可形成同源寡聚体或多聚体，有些多聚体可以形成纤维；而这些形成纤维的蛋白质往往是结构蛋白，它们在单体状态下是球蛋白，通过自结合来形成刚性的纤维。蛋白蛋白相互作用可以调控酶的活性和细胞周期中的各种进程，并可以使大型的蛋白质复合物得以形成，这样可以将参与同一生物学功能的分子结合到一起，从而提高其工作效率；而结合所诱导的蛋白构象变化对于复杂的信号传导网络的构建也是必不可少的。还有一些蛋白质（如膜蛋白）可以结合或者插入到细胞膜中。

71 催化作用

细胞中，酶是最被广泛了解和研究最多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000种。[18]酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，乳清酸核苷5'单磷酸脱羧酶（orotate decarboxylase）的加速作用最高可达1017倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18毫秒）。[19]

结合于酶上，并在酶的作用下发生反应的分子被称为底物。虽然酶分子通常含有数百个氨基酸残基，但参与与底物结合的残基只占其中的一小部分，而直接参与底物催化反应的残基则更少（平均为34个残基）。[20]这部分参与底物结合和催化的区域被称为活性位点。有一些酶需要结合一些小分子（辅酶或辅因子）才能够有效发挥催化作用。酶的活性还可以被酶抑制剂所抑制，或被酶激活剂所提高。

72 信号传导和配基运输

带有绿色荧光蛋白标签的蛋白质在不同的细胞区室和细胞结构中的分布图。荧光以白色来显示。左边从上到下依次为，细胞核、内质网、质膜和线粒体；中间从上到下依次为，核小体、高尔基体、细胞质和微管；右边从上到下依次为，核膜、溶酶体、中心体和微丝。

in vivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成，而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成，但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的，目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展，特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”（如绿色荧光蛋白），将这样的融合蛋白在细胞中表达后，就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。

另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法，研究者可以改变蛋白质序列，从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制；而这些改变可以在in vivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白，或者在in vitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。

73 营养作用

构成蛋白质的基本单位是氨基酸，许多氨基酸按不同的方式连结，就成为品种繁多的蛋白质[2]。

大多数微生物和植物能够合成所有20种标准氨基酸；动物则由于缺乏某些氨基酸合成途径中特定氨基酸合成反应所需的关键酶，如从天冬氨酸生成赖氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸的合成反应第一步中发挥催化作用的天冬氨酸激酶，而只能合成部分氨基酸。因此，动物必须从食物中获取这些自身无法合成的氨基酸。一个生物体所无法合成而需从食物中获取的氨基酸被称为必需氨基酸。如果环境中存在所需氨基酸，微生物能够直接摄取这些氨基酸，而下调其自身的合成水平，从而节省了原来需要用于合成反应的能量。

动物所摄取的氨基酸来源于食物中所含的蛋白质。摄入的蛋白质通过消化作用而被降解，这一过程通常包括蛋白质在消化系统的酸性环境下发生变性，变性后的蛋白质被蛋白酶水解成氨基酸或小段的肽。随后这些降解片断就可以被吸收。部分吸收后的氨基酸被用于蛋白质的合成，其余的则通过糖异生作用被转化为葡萄糖或进入三羧酸循环进行代谢。蛋白质的营养作用在饥饿环境下显得特别重要，此时机体可以利用自身的蛋白质，特别是肌肉中的蛋白质，来产生能量以维持生命活动。蛋白质/氨基酸也是食物中重要的氮源

人体所需蛋白质在许多食物中都含量丰富，如动物肌肉、乳制品、蛋、豆类、榖类和蕈类等。人体中蛋白质缺乏可以导致全身浮肿、皮肤干燥病变、头发稀疏脱色、肌肉重量减轻、免疫力下降等。

食物中的蛋白质有时会引起过敏反应。

食物蛋白质中含有21种氨基酸，分为必须氨基酸和非必需氨基酸两大类。必需氨基酸人体内不能自行合成，或合成数量难以满足需要，必需由食物蛋白质供给，对成人来说，必需氨基酸有8种，对儿童来说，必需氨基酸有10种，这就是异亮氨酸、亮氨酸、赖氨散、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸，缬氨酸（儿童还包括组氨酸和精氨酸）。非必需氨基酸人体内可自行合成，可满足身体需要，包括甘氨酸、脯氨酸、丙氨酸、羟脯氨酸、谷氨酸、门冬氨酸、组氨酸、精氨酸、酪氨酸、羟谷氨酸、胱氨酸、丝氨酸、半脱氨酸。[2]

8 人体蛋白质的生理功能

蛋白质是生命的存在形式，是维持生命的物质基础。人体的一切细胞组织都是由蛋白质组成的，蛋白质占人体重的15%。蛋白质的主要生理功能是[2]：

81 构成和修补人体组织

蛋白质是构成和修补人体组织的“建筑材料”，人体内的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼甚至指甲、毛发，都含有蛋白质，身体的生长发育、衰老组织的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质的供应。

82 构成酶和激素

人体内发生的化学变化有成千上万种，形成了人体的新陈代谢，而这些化学变化大多需要酶的催化。酶广泛参加入体的各种生命活动，如肌肉收缩、血液循环、呼吸、消化、神经传导、感觉、思维、生育等，如果没有酶的参加，生命活动就无法正常进行，而酶的主要成分正是蛋白质。

激素是人体内分泌腺分泌的物质，直接进入血液分布到全身，对肌体的代谢、生长、发育、繁殖起重要的调节作用，如甲状腺素、肾上腺素、胰岛素等。激素也是由蛋白质构成。

83 构成抗体

抗体是一种蛋白质，其功能是“抵抗”细菌和病毒等外来蛋白质的入侵，保护人体不受侵害，如用于治癌的干扰素。

84 调节渗透压

正常人血液与组织液之间存在着水分的交换，靠血浆和组织液中的电解质和胶体蛋白来保持平衡。当组织液与血浆中的电解质浓度相等时，两者间的水分分布就取决于血浆中血蛋白的浓度。长期缺乏蛋白质的人，其血浆蛋白含量便会降低，血液内的水分就渗入周围组织，造成营养不良性水肿。

85 供给热能

在体脂耗尽的情况下，人体会以蛋白质为“燃料”作为热能。

9 人体蛋白质的生理价值

蛋白质的生理价值是评定食物蛋白营养价值的常用方法，其数值是蛋白质在体内保留量与吸收量的百分比，即[2]：

粪便中排出的蛋白质，为摄入而不被吸收的部分：尿中排出的蛋白质，为吸收而未被利用部分。一般以测量粪、尿中含氮量来换算。[2]

蛋白质的生理价值越高，说明在体内的利用率越高，但实际上没有达到100的。常见食物中，鸡蛋的生理价值最高，达到94，牛奶为85，猪肉74，牛肉76，羊肉69，鱼肉83，大豆64，大米77，小麦67，玉米60，花生59。[2]

蛋白质生理价值的高低，取决于其所含氨基酸的组成。食物中所含氮基酸的成分和比例越接近于人体需要，其生理价值就越高，反之，就越低。为了提高蛋白质的生理价值，可以把两种或两种以上蛋白质混合食用，使其中所含氨基酸互为补充，尽量接近人体需要的种类和比例。如大豆和玉米混合食用、动植物蛋白混合食用，这样可以取长补短，提高生理价值。一般来说，搭配的种类越多越好。[2]

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10 蛋白质组学与生物信息学

在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在的所有蛋白质被称为蛋白质组，研究如此大规模的数据的领域就被称为蛋白质组学，与基因组学的命名方式相似。蛋白质组学中关键的实验技术包括用于检测细胞中大量种类蛋白质相对水平的蛋白质微阵列技术，和用于系统性研究蛋白蛋白相互作用的双杂交筛选技术。此外，还有探究所有组分之间的可能的生物学相互作用的相互作用组学，以及系统性地解析蛋白质结构，并揭示其中的可能的折迭类型的结构基因组学。

目前各类数据库中含有许多种类的生物体的大量的基因组和蛋白质组数据，包括人类基因组的数据；要对这些数据进行分析已获得有用的信息，就需要用到近来来发展起来的新兴学科──生物信息学。生物信息学的发展使得现在研究者可以通过序列比对有效地鉴定相关生物体的同源蛋白质。利用序列信息推导工具（sequence profiling tool）可以对更特异地对序列进行分析，如限制酶图谱、针对核酸序列的开放阅读框架分析以及二级结构预测。利用特定软件，如ClustalW，可以从序列信息中可以构造出系统树并进行进化分析。生物信息学的研究领域包括集合、注释和分析基因组和蛋白质组数据，这就需要应用计算技术于生物学问题，如基因识别和支序分类。

11 蛋白质的结构预测与模拟

作为结构基因组研究的互补，蛋白质结构预测的目标是发展出有效的能够提供未知结构（未通过实验方法得到）蛋白质的可信的结构模型。目前最为成功的结构预测方法是同源建模；这一方法是利用序列相似的蛋白质（已知结构）的结构作为“模板”。而结构基因组的目标正是通过解析大量蛋白质的结构来为同源建模提供足够的模板以获得剩余的未解析的同源蛋白结构。从序列相似性较差的模板计算出精确的结构模型对于同源建模法还是一个挑战，问题在于序列比对准确性的影响，如果能够获得“完美”的比对结果，则能够获得精确的结构模型。[28]许多结构预测方法已经被用于在蛋白质工程领域，在这些方法的帮助下，研究者们设计出一些新型的蛋白质折迭类型。更为复杂的结构计算是预测蛋白质分子之间的相互作用，需要应用分子对接法和蛋白蛋白相互作用预测。

利用分子动力学的方法可以模拟蛋白质的折迭和结合过程。通过分布式计算，如Folding@Home计划，为分子动力学模拟注入了活力。小的α螺旋蛋白结构域，如villin的头部和HIV辅助蛋白已经成功地在计算机中（in silico）被模拟。将分子动力学和量子力学相结合的方法已经被用于探索视网膜色素分子的电子态

12 外部链结

（英文）蛋白质数据库（The Protein Databank）

（英文）UniProt蛋白质资源

（英文）Human Protein Atlas

（英文）iHOP Information Hyperlinked over Proteins

（英文）NCBI Entrez的蛋白质数据库

（英文）NCBI的蛋白质结构数据库

（英文）人类蛋白质参考数据库

（英文）人类蛋白质百科

（英文）斯坦福大学的Folding@Home

（英文）Proteins: Biogenesis to Degradation The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology

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