测定蛋白质的构型和功能要用什么仪器，有哪些步骤

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构型这个概念是指 一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。蛋白质的构型就是一级结构，指其氨基酸排列顺序。

测定蛋白质的构型的主要有两种方法：Edman降解（Edman degradation）和质谱法。

EDMAN降解法测序是经典的方法，通过从多肽链游离的N末端（或者C末端，但是很少）测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，现在一般都是自动测序仪。

质谱法测蛋白只要是利用生物质谱仪，比如ESI-Q-TOF，ESI-IT-Obitraq。利用特异的酶将蛋白切成肽段， 然后通过质谱方法进行测定，产生数据或通过重头比对，或者通过生物信息学中数据库搜索的方法推断出肽段序列，然后再由肽段序列拼接处蛋白序列。这种方法是近些年来随着蛋白质组学的发展而广泛被使用，但是对于蛋白完整序列测定需要较强的生物信息学技术。

整体而言， EDMAN降解法准确， 但是耗时长， 而且对于所测定的肽段要求很高， 不能太长， 不能太难修饰等等， 一般能测个20-50碱基不错了。而质谱法方法快速，但是准确性比EDMAN降解法略差。

另外，楼主讲的蛋白功能测定，不同的蛋白质功能各异，蛋白功能主要通过生物学实验反复验证次得到，这个比较复杂，没有固定的模式，要逐一研究。

另外，像核磁仪可以用来研究蛋白的构象或者说晶体结构，表面等离子共振仪器可以用来研究蛋白蛋白相互作用，等等，蛋白质是未来有限的生物研究资源，现在全世界对蛋白质的研究热情都很高。也有许多相关的基础科教书，楼主感兴趣可以去看看。

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研究不同生理和病理条件下细胞内蛋白质的含量和状态变化是比较蛋白质组学的核心内容。iTRAQ（isobaric tags for r elative and absolute quantitation）和TMT（Tandem Mass Tags）分别是由美国AB Sciex公司和Thermo公司研发的多肽体外标记定量技术，是目前运用最广泛的两种标记定量蛋白质组技术，分别通过与氨基酸末端氨基以及赖氨酸残基的游离氨基结合，实现对多肽的标记，并通过不同分子量的试剂对不同来源样品进行标记的方式实现不同样品间蛋白质组比较的目标。

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