在Java中,可以这样判断一个字符串是否超过数据库字段的长度限制:
// 数据库中字段的长度限制
int maxLength = 64;
// 待校验的字符串
String str = "0123456789012345678901234567890123456789";
// 获取字符串的长度
int strLength = strlength();
// 判断字符串长度是否超过限制
if (strLength > maxLength) {
// 超过长度限制,输出提示
Systemoutprintln("字符串长度超出限制!");
} else {
// 没超过长度限制,可以进行数据库 *** 作
saveToDatabase(str);
}
这里我们首先定义了数据库字段的最大长度限制maxLength,比如这里是64。
然后我们获取待校验字符串str的长度strLength,使用strlength()方法。
最后通过比较strLength和maxLength,就可以判断字符串长度是否超标,如果超过就提示错误,否则可以进行数据库写入 *** 作。
这是判断字符串长度超过数据库字段限制的基本Java代码实现。我们还可以根据需要作些改进:
1 maxLength可以从数据库配置中读取,而不是硬编码在代码中。
2 可以定制化错误提示信息,给出数据库名称、字段名称等更加友好的提示。
3 可以将字符串截断到最大长度,而不是直接报错。这需要使用strsubstring(0, maxLength)截取前maxLength个字符。
4 可以将验证长度的逻辑封装到一个公共方法中,方便多处调用。
这些都是可以进一步优化和改进的点。但基本原理是获取字符串长度和数据库限制长度进行比较,这点不会变。
BIND
DIP
IntAct
InterDom
MINT
STRING
HPRD
HPID
MPPI
蛋白质相互作用的预测方法很非常多,以下作了简单的介绍
1)系统发生谱
这个方法基于如下假定:功能相关的(related)基因,在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在,这种存在或不存在的模式(pattern)被称作系统发育谱;如果两个基因,它们的序列没有同源性,但它们的系统发育谱一致或相似.可以推断它们在功能上是相关的。
2
2)基因邻接
这个方法的依据是,在细菌基因组中,功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域,构成一个 *** 纵子,这种基因之间的邻接关系,在物种演化过程种具有保守性,可以作为基因产物之间功能关系的指示。这个方法似乎只能适用于进化早期的结构简单的微生物。所以在人的蛋白质相互作用预测时不采用这个方法。
3)基因融合事件
这个方法基于如下假定:由于在物种演化过程中发生了基因融合事件,一个物种的两个(或多个)相互作用的蛋白,在另一个物种中融合成为一条多肽链,因而基因融合事件可以作为蛋白质功能相关或相互作用的指示。
4)镜像树
这个方法的思想是,功能相关的蛋白质或同一个蛋白的域之间,受功能约束,其进化过程应该保持一致,即呈现共进化(CO—evolution)特征,通过构建和比较它们的系统发育树,如果发现树的拓扑结构显示相似性,这种相似的树被称作镜像树,那么,可以推测建树基因的功能是相关的。
5)突变关联
物理上相互接触的蛋白质,比如处在同一个结构复合物中的蛋白质,其中一个蛋白质在进化过程中累计的残基变化,通过在另一个蛋白质中发生相应的变化予以补偿,这种现象被称作关联突变。
6)
序列信号关联
3
通过检查实验上已经证实的相互作用蛋白质对,发现序列特征信号
(sequence-signatures)在不同对的相互作用蛋白中重复地出现,这一现象被称作序列信号关联。利用序列域信号关联作为相互作用蛋白质的识别指示,可以预测未知功能蛋白与已知蛋白的相互作用,减少直接实验的搜索空间。
7)保守的蛋白间相互作用
相互作用的蛋白质在物种演化过程中具有保守性,因此,可以通过在一个物种中建立的蛋白质相互作用网络,预测其它物种的蛋白质间相互作用。这是后基因组时代产生的一个分子进化概念,使人们联想到直系同源基因(orthologs)和平行同源基因(paralogs)两个概念。Walhout首先提出了”interologs”这个新概念,后由Matthews等利用酵母双杂交法分析了1195个酿酒酵母相互作用蛋白在线虫(Celegans)中的保守性,获得了
16%-31%线虫保守相互作用蛋白,它们主要集中在核心代谢过程(coremetabolicprocesses)并预期随着亲缘关系的远近,保守性作相应变化。
8)同源结构复合物
设想三维结构已知的蛋白质复合物,各自的同家族成员以同样的方式发生相互作用
9)进化速率关联
蛋白质的进化速率由这个蛋白质同其它蛋白质发生相互作用的数量决定,并呈负相关,即相互作用的数量越多进化速率越低,而不是通常设想的蛋白质的进化速率由这个蛋白质对机体的重要性决定,这是一个极重要的概念。Fraser等13Ol利用一组实验上证实的酵母相互作用蛋白,量化分析了进化速率、适合度(fitness)和序列共进化(sequenceCO—evolution)之间的关系;统计分析显示,在酵母蛋白质相互作用网络中,连接点越多的蛋白质进化速率进化越低,可能的原因是,这些蛋白质需要与更多的相互作用伴体(partner)共进化。
10)共鸣识别模型MRRM预测蛋白质相互作用
从蛋白质一级结构预测蛋白质相互作用,它假设生物分子(包括蛋白质和DNA)之间的相互作用是通过共鸣能量的传递来实现的,RRM恰当地引入了一些蛋白质的物理参数,并且运用了信号分析方法(DigitalSignalAnalysis,DSP)使得对于蛋白质和基因的分析脱离了局部性。
11)通过Domain相互作用来预测蛋白质相互作用
Domain是蛋白质最小的功能单元,它们之间的相互作用一定程度上就决定了蛋白质之间的相互作用。按照这个方法将所有的氨基酸序列进行聚类,如果类与类之间的相互作用的序列对的个数超过了一定阈值,则表示与两个类的代表序列同源的蛋白质之间都可能会发生相互作用。
12)根据蛋白结构来预测蛋白相互作用
Lappe等人认为,虽然蛋白质之间的相互作用并不能直接用作预测,但是在结构上相似的蛋白质将有可能具有相似的功能,至少会给出一定的功能提示。分类的原则可按照SCOP给出的层次进行,分类方法是将已知序列的蛋白质相互作用对分别与SCOP的典型结构进行匹配,使之对应到每一个类中。预测已知与其他蛋白相互作用关系的蛋白的序列结构可以列出该蛋白结构组成的最大可能情况。
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